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浙江大学 杨明英

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杨明英

姓名： 杨明英
学校： 浙江大学
学院： 动物科学学院
职称：  

杨明英老师的简介

<div class> <p> <br/> 　　姓名：杨明英<br/> 　　性别：女<br/> 　　所在学院：动物科学学院<br/> 　　职称：副研究员<br/> <br/> 　　教育背景与工作简历<br/> </strong>　　1993年9月～1998年7月:浙江农业大学蚕学系 农学学士<br/> 　　1998年9月～2001年7月:浙江大学动物科学院 农学硕士<br/> 　　2001年10月～2002年3月:东京农工大学工学部生命工学科 进修生<br/> 　　2002年4月～2005年3月:东京农工大学工学部生命工学科 工学博士<br/> 　　2005年4月～2007年8月:东京农工大学工学部生命工学科 博士后研究员<br/> 　　2007年9月～至今: 浙江大学动物科学院生物资源应用研究所 副研究员<br/> <br/> 　　学术兼职<br/> </strong>　　日本高分子学会会员<br/> 　　所获荣誉与主要奖励<br/> <br/> 　　研究领域<br/> </strong>　　1．利用核磁共振手段(NMR)分析家蚕丝﹑野蚕丝以及蜘蛛丝蛋白的精细结构；<br/> 　　2．在结构分析的基础上，利用基因重组技术设计并表达功能性重组丝蛋白；<br/> 　　3．利用成型加工技术，把重组丝蛋白加工成生物支架材料；<br/> 　　4．通过细胞活性测试以及动物试验，提供人体器官和组织的前体物。<br/> <br/> 　　完成及现有课题<br/> 　　1．水溶性重组丝蛋白的设计、结构特征及其对纳米纤维形成关系的研究<br/> 　　2．水溶性重组丝蛋白的分子设计、表达及其结构特征<br/> 　　3．重组丝蛋白纳米支架的研究（2010年浙江大学科研创新专项，主持）<br/> 　　4．可控降解管型丝素蛋白尿道组织工程支架的研究（2008年国家自然科学基金,第二完成人）<br/> <br/> 　　学术论文<br/> </strong>　　1．M．Yang., J Kawamura, Z Zhu, K Yamauchi and T Asakura．Development of silk-like materials based on Bombyx mori and Nephila clavipes dragline silk fibroins．Polymer 2009, 50(1), 117-124.<br/> 　　2．M．Yang., C．Tanaka., K．Yamauchi., K.Ohgo., T．Asakura and M．Kurokawa．Silk-like materials constructed from sequences of Bombyx mori silk fibroin, fibronectin and elastin．Journal of Biomedical Materials research: Part A [J]．2008, 84(2), 53-363.<br/> 　　3．M．Yang., T．Muto., D．Knight., A.M．Collins and T．Asakura．Synthesis and Characterization of Silklike Materials Containing the Calcium-Binding Sequence from Calbindin D9k or the Shell Nacreous Matrix Protein MSI60 [J]．Biomacromolecules 2008，9(1), 416 – 420.<br/> 　　4．H．Zhang., M．Yang., S.Min., Q．Feng., X .Gao., L.Zhu．Preparation and characterization of a novel spongy hydrogel from aqueous Bombyx mori sericin[J]．E-Polymers, 2008, 066<br/> 　　5.M．Yang., K．Yamauchi., M．Kurokawa and T．Asakura．Design of silk-like biomaterials inspired by mussel adhesive protein [J]．Tissue Engineering 2007，13(12), 2941-7.<br/> 　　6．T．Asakura.,　J．Yao., M．Yang and H., Hirose．Structure of the Spinning Apparatus and Molecular Dynamics Calculation on the Conformation of Silk Fibroin in the Silkworm Samia cynthia ricini [J]．Polymer 2007，48 (7), 2064-2070．<br/> 　　7.T．Asakura., H．Sato., F．Moro., M．Yang., AM．Collins and D．Knight．Solid-state NMR Analysis of (GA)3S(AG)3D(GA)3S(AG)3D(GA)3S(AG)3, a peptide with a lamellar structure and a Ca binding site, and production of TS[(AG)3D(GA)3S]16 in E .coli．Macromolecules 2007，40 (25), 8983-8990<br/> 　　8.M.Yang., Y．Nakazawa, David Knight and Tetsuo Asakura．Structure of the Model Peptides with the Sequence characteristic to Nephila clavipes dragline silk (MaSp1) Studied using Conformation-dependent 13C Chemical Shift in the Solid State [J]．Biomacromolecules 2005，6, 3220-3226.<br/> 　　9.M.Yang and T．Asakura．Design, expression and solid-state NMR characterization of silk-like proteins constructed from sequences from spider silk, Samia cynthia ricini and Bombyx mori silk fibroins [J]．Journal of Biochemistry 2005，137, 721-729．<br/> 　　10.T．Asakura, M．Yang., T．Kawase and Y．Nakazawa．13C Solid state NMR study of structural heterogeneity in peptides containing both polyalanine and repeated GGA sequences as a local structural model of Nephila clavipes dragline silk (MaSp1) [J]．Macromolecules 2005，38, 3356-3363 .<br/> 　　11．M．Yang, J．Yao., M．Sonoyama and T．Asakura．Spectroscopic characterization of heterogeneous structure of Samia cynthia ricini silk fibroin induced by stretching and molecular dynamics simulation [J]．Macromolecules 2004，37, 3497-3504.<br/> 　　12．T．Asakura, M．Yang and T．Kawase．Structure of characteristic sequences in Nephila clavipes dragline silk (MaSp1) studied with 13C solid state NMR [J]．Polymer J．2004，36,999-1003．<br/> 　　13．T．Asakura., C．Tanaka., M．Yang., J．Yao and M．Kurokawa．Production and characterization of a silk-like hybrid protein, based on the polyalanine region of Samia cynthia ricini silk fibroin and a cell adhesive region derived from fibronectin [J]．Biomaterials 2004，25, 617-624.<br/> 　　14．T．Asakura., K．Nitta., M．Yang., J．Yao., Y．Nakazawa and David L．Kaplan．Synthesis and characterization of chimeric silkworm.Biomacromolecules 2003，4, 815-820</p> </div>

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